În 1836, omul de știință Theodor Schwann a dat seama că o substanță specifică din sucuri de stomac ar putea descompune ou alb. Conform unui articol din 2012 in "Analele gastroenterologiei", izolarea acestei substante a rezultat din descoperirea acidului clorhidric, un alt constituent major al sucurilor de stomac. Schwann și-a numit descoperirea "pepsin", care sa dovedit a fi o enzimă care descompune proteinele din alimente.
Videoclipul zilei
Producția
Pepsina este produsă inițial ca pepsinogen precursor inactiv. Această moleculă este produsă de celulele principale din corpul stomacului, deși unele sunt produse și în celulele mucoase ale glandelor stomacale. La timpul mesei, o varietate de stimuli conduc la eliberarea crescută de pepsinogen din aceste celule, ceea ce aduce precursorul în contact cu acidul clorhidric în stomac.
Expunerea la acidul gastric declanseaza pepsinogenul pentru a schimba aranjamentul tridimensional, cunoscut sub numele de conformatie, care la randul sau permite enzimei sa se taie sau sa se desprinda pentru a deveni forma activa a pepsinei. Pepsinul are nevoie de un mediu acid mai scăzut decât pH-ul 5 pentru a funcționa, deoarece activitatea enzimatică este practic inexistentă în medii mai puțin acide. Potrivit Articolului "Analele de Gastroenterologie" din 2012, în ciuda potențialului pepsinei de a ataca proteinele celulelor stomacului, dacă stratul de mucus protector al căptușelii stomacului este deteriorat, oamenii de știință nu au identificat un rol specific pentru pepsină în dezvoltarea ulcerelor gastrice.
Produsul alimentar este compus din cantități diferite de proteine, grăsimi sau carbohidrați, iar enzima pepsină vizează porțiunea proteică a unei mese. Are o funcție proteolitică, ceea ce înseamnă că taie proteine mari în polipeptide mai mici în pregătirea pentru absorbție în intestine. Proteinele sunt alcătuite din șiruri lungi de aminoacizi ținuți împreună prin legături peptidice, iar pepsina taie proteine la anumiți aminoacizi, cum ar fi acidul glutamic, leucina sau acidul aspartic. Mai târziu în timpul digestiei, aceste fragmente de polipeptide vor fi în continuare defalcate de enzime suplimentare, cum ar fi endopeptidaze și exopeptidaze, astfel încât să poată traversa cu ușurință peretele intestinal în corp. Cu toate acestea, preferința lui Pepsin pentru anumiți aminoacizi înseamnă că unele proteine care intră în scindarea de scăpare a stomacului prin pepsină. Persistența acestor proteine neîntrerupte poate duce la boală la anumiți oameni. Acest lucru este exemplificat de boala celiacă, în care proteine întregi de gluten din grâu intră în intestine și declanșează inflamația.
Reglementarea secreției
